Colloque

L'utilisation des folylpolyglutamates par une enzyme bifonctionnelle

J. Paquin

R.E. Mackenzie

Membre a labase

J. Paquin

Résumé du colloque

L'enzyme formiminotransférase-cyclodéaminase se compose de 8 polypeptides identiques formant un tétramère de dimères. Elle catalyse 2 réactions séquentielles impliquant l'acide folique. Le produit de la première réaction ne quitte pas l'enzyme mais est directement transféré au site désaminase si nous utilisons comme substrats les tétrahydropteroylpolyglutamates ayant 4, 5 et 6 résidus glutamyles. Par contre, le produit intermédiaire formé à partir de substrat heptaglutamate n'est que partiellement transféré et celui provenant de triglutamate n'est pas du tout transféré mais s'accumule dans le milieu. Puisque la longueur de la chaîne polyglutamate affecte l'efficacité du transport des folylpolyglutamates entre les sites actifs, nous avons étudié son effet sur la liaison de ces composés à l'enzyme. La valeur de la constante Kd pour le triglutamate est beaucoup plus élevée que celles mesurées pour les composés ayant 4, 5, 6 et 7 résidus glutamyles. Ces observations suggèrent que seuls les longs polyglutamates activent le rôle métabolique significatif de l'enzyme. Nos résultats indiquent la présence de 4 sites liant les folylpolyglutamates par octamère, suggérant qu'un seul de ces sites existe par dimère.

Contexte

Section :

Biochimie

Thème du colloque :

Biochimie

Hôte : Université du Québec à Trois-Rivières

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