Colloque

L'utilisation du tétradécanoyl-CoA par la réductase d'acides gras de bactérie luminescente

D. Rindeau

A. Rodriguez

E. Meighen

Membre a labase

D. Rindeau

Résumé du colloque

Des études récentes ont démontré la présence d'une réductase d'acides gras dans les extraits de bactéries luminescentes, impliquée dans la synthèse d'aldéhydes à longues chaînes aliphatiques utilisés comme substrats par la luciférase. Nous avons partiellement purifié la réductase afin de diminuer le contenu en acides gras endogènes de la préparation et de séparer l'enzyme des réductases d'aldéhydes présentes dans les extraits. Le tétradécanal est alors le seul produit de conversion de l'acide tétradécanoïque observé après incubation de l'enzyme avec le NADPH et l'ATP, tel qu'analysé par chromatographie sur couche mince et par dosage couplé avec la luciférase. L'enzyme réduit aussi le tétradécanoyl-CoA en aldéhyde, bien que nous n'ayons pu montrer une dépendance du CoA pour la réduction des acides gras. L'étude du rapport des activités (réductions de l'acide tétradécanoïque et du tétradécanoyl-CoA) en fonction de la concentration d'enzyme indique la présence d'un complexe facilement dissociable par dilution. Ce résultat est supporté par la séparation de deux fractions: l'une possédant l'activité réductrice de l'acyl-CoA et l'autre qui rétablit l'activité réductase d'acides gras lorsqu'ajoutée à la première.

Contexte

Section :

Biochimie et biologie cellulaire

Thème du colloque :

Biochimie et biologie cellulaire

Hôte : Université de Sherbrooke

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