Colloque

Macromolécules cytoplasmiques de reins d'embryons de poulet liant la corticostérone

C. Beaudry

J.-G. Lehoux

D. Bellabarba

Membre a labase

C. Beaudry

Résumé du colloque

Le cytosol préparé à partir de reins d'embryons de poulet à différents jours au cours de l'embryogenèse a été incubé en présence de 3H-corticostérone. Les constituants libres et liés ont été séparés par la technique du charbon. On a observé qu'une incubation de 30 minutes est nécessaire pour obtenir une liaison maximale à 4°C. À 37°C, la liaison est moindre qu'à 4°C et la présence de 5 M dihydroépiandrostérone, un agent protecteur des groupements SH, n'augmente pas l'association de la corticostérone à son récepteur. On a mis en évidence la présence d'une seule classe de sites liant la corticostérone possédant une affinité élevée et une capacité faible. De la 9e journée à la 17e journée de l'embryogenèse, le nombre des sites a augmenté de 0.63 à 6.48 X 10^-13 moles/mg de protéine et est ensuite descendu à 0.43 X 10^-13 mole le jour après l'éclosion. Le complexe macromoléculaire corticostérone est composé d'une petite colonne de sédimentation 6-5S et il migre juste après l'albumine bovine sur gradient de sucrose. L'addition de Rnase dans le milieu d'incubation abolit complètement la liaison de l'hormone au cytosol alors que la DNase I de base n'ont pas d'effet en ce sens, ce qui indique la nature protéinique du récepteur.

Contexte

Section :

Endocrinologie

Thème du colloque :

Endocrinologie

Hôte : Université de Sherbrooke

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