Colloque

Mécanisme d'action de la pepsine

Claude Godin

C. Y. Yuan

Membre a labase

Claude Godin

Résumé du colloque

Lorsque la pepsine hydrolyse l'ester éthylique du carbobenzoxy-L-glutamyl-C14-L-tyrosine, la protéine isolée du milieu d'incubation est radioactive. La radioactivité augmente avec le temps jusqu'à un maximum après environ 24 heures. La protéine radioactive libère l’ester éthylique de la tyrosine lorsqu’elle est incubée à pH 4.0. Ces résultats indiquent qu’il y a formation d’un complexe intermédiaire pepsine--ester de la tyrosine durant l’hydrolyse ou dérivé peptidique par la pepsine.

Contexte

Section :

Biologie expérimentale I: biochimie et histochimie

Thème du colloque :

Biologie expérimentale I: biochimie et histochimie

Responsables :

Jean-Marie Loiselle

Hôte : Université Laval

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