Colloque

Mécanisme d'action des peptides corticostatiques

Qinzhuang Zhu

Samuel Solomon

Jing Hu

Membre a labase

Qinzhuang Zhu

Résumé du colloque

Les peptides corticostatiques (anti-ACTH) ont été isolés des cellules du système immunologique du lapin, du rat, du cochon d'Inde et de l'homme. La corticostacine I (CSI), du lapin est le peptide avec l'activité biologique la plus puissante. La CSI n'a aucun effet sur l'action de la toxine pertussis, la toxine du choléra, de la forskoline ou du db-cAMP. Cependant elle diminue la production endogène de l'AMP cyclique. Ces résultats nous ont dirigés vers des études sur la liaison de l'ACTH avec son récepteur. La CSI inhibe la liaison de l'ACTH avec son récepteur et cette inhibition dépend de la présence de 14-18 de l'ACTH. La liaison spécifique de la CSI radioactive avec des membranes de la glande surrénale est éliminée par la CSI non-radioactive mais pas par l'ACTH. Nous avons démontré que seule l'alpha-MSH (l'acetyl-amide de l'ACTH 1-13) est capable de stimuler la production de l'aldostérone et de la corticostérone dans les cellules surrénales de la zona glomerulosa. La CSI inhibe la production de l'aldostérone mais pas celle de la corticostérone. La CSI est capable d'inhiber la stimulation de la production de l'aldostérone due à la corticostérone occasionnée par l'ACTH mais pas par celle occasionnée par l'angiotensine II. La CSI a été localisée dans les surrénales, les poumons, le placenta et la rate en utilisant la technique de détection histo-immunologique avec des anticorps attachés à la peroxydase.

Contexte

Section :

Endocrinologie

Thème du colloque :

Endocrinologie

Hôte : Université de Sherbrooke

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Titre du colloque :

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