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Mécanisme de désactivation de la transduction visuelle

Sonya Grenier
Ashim K. Dutta
Christian Salesse
SG

Membre a labase

Sonya Grenier

Résumé du colloque

Le signal lumineux capté par la rhodopsine est rapidement amplifié. D'abord, la rhodopsine active près de 500 protéines G (Gt) Lors de son activation par la rhodopsine, la Gat échange son GDP pour un GTP, ce qui diminue son affinité pour la rhodopsine et pour sa propre sous unité bg. La Gat activée se lie alors au sous unités g de la phosphodiestérase (PDE), rendant cette dernière capable d'hydrolyser environ 1 000 GMPc. La concentration de GMPc chute alors rapidement (200 msec) et il s'en suit une hyperpolarisation des bâtonnets rétiniens. La désactivation de ce processus a lieu en 300 msec et est moins bien connu. On sait entre autre que la Gat hydrolyse lentement sont GTP, perd alors son affinité pour la PDE et se lie à nouveau a sa propre sous unité bg pour former a nouveau l'hétérotrimère. Mais ce processus est trop lent pour expliquer une désactivation en 300 msec. Nous proposons ici un nouveau mécanisme de désactivation. La Gat est une protéine périphérique et a une affinité pour les membranes discales. Son interaction avec ces dernières peut avoir une influence sur sa vitesse d'activation et/ou de désactivation de la PDE. La spectroscopie de fluorescence nous a permis de mesurer l'interaction de la formes active et inactive de la Gat avec des vésicules dans différentes conditions nous apportant de nouvelles informations sur le mécanisme de régulation de la transduction visuelle.

Contexte

Section :
Biologie cellulaire et moléculaire
news icon Thème du colloque :
Biologie cellulaire et moléculaire
host icon Hôte : Université de Trois-Rivières

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Titre du colloque :

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