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Mécanisme de la cytotoxicité induite par le catabolisme de la spermine via l'amine oxydase sérique

Richard Poulin
Marie-Josée Bonneau
RP

Membre a labase

Richard Poulin

Résumé du colloque

La dégradation des polyamines par l’amine oxydase sérique (AOS) génère des produits très cytotoxiques (H2O2, aminoaldéhydes et acroléine), et a été impliquée dans l’apoptose observée dans l’embryogénèse et l’immunosuppression. Nous avons caractérisé la mort cellulaire induite par la spermine (SPM) chez les cellules L1210 (leucémie de souris) en présence de sérum de veau foetal (SVF) riche en AOS. L’addition de SPM dans ces conditions cause une mortalité complète des cellules L1210 après 3-6 h, un effet qui est bloqué par l’aminoguanidine, un inhibiteur de l’AOS. La catalase retarde mais n’abolit pas la mortalité induite par SPM + SVF, indiquant que la production de H2O2 ne contribue que partiellement à la mortalité induite par SPM + SVF. Par contre, la N-acétylcystéine, un antioxydant aidant à la regénération du glutathion, bloque complètement la mortalité induite par SPM + SVF. La cytotoxicité de SPM + SVF n’est pas accompagnée de fragmentation de la chromatine ni du noyau, ni de protéolyse spécifique de la poly(ADP-ribose) polymérase, qui sont des marqueurs caractéristiques de l’apoptose chez cette lignée. De plus, l’inhibition des caspases impliquées dans l’apoptose ne bloque pas la cytotoxicité de SPM + SVF. Par contre, l’addition de SPM + SVF induit une exposition de la phosphatidylsérine de la membrane plasmique avant la cytolyse, comme dans le cas de l’apoptose. En conclusion, la mortalité due à l’oxydation de la SPM par l’AOS procède par nécrose, et la perte d’asymétrie des phospholipides de la membrane plasmique n’est pas une caractéristique unique de l’apoptose.

Contexte

Section :
Biologie cellulaire
news icon Thème du colloque :
Biologie cellulaire
manager icon Responsables :
Alan Anderson
host icon Hôte : Université Laval

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Titre du colloque :

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