Colloque

Mécanisme d'inhibition de l'hydrolyse des phospholipides par la phospholipase A2

Christian Salesse

Kevin Maloney

Michel Grandbois

David Grainger

Membre a labase

Christian Salesse

Résumé du colloque

La phospholipase A2 (pla2) est une enzyme qui hydrolyse spécifiquement la chaîne grasse en position 2 des phospholipides. Suite à l'hydrolyse des chaînes monomoléculaires de phospholipides, la pla2 s'auto-inhibe en formant des domaines. Ces domaines ont été observés uniquement dans le cas de tels phospholipides permettant une coexistence des états physiques liquide et solide. Le mécanisme de cette auto-inhibition est encore inconnu mais on croit qu'une concentration locale élevée des produits d'hydrolyse est importante. Différentes évidences permettent de supposer que la pla2 a une grande affinité pour la charge négative de l'acide gras. Suite à sa liaison, la pla2 change-tant de conformation et s'agrégariat. Nous avons donc tenté d'inhiber la liaison acide gras / phospholipase A2 en ajoutant un sonde fluorescente cationique qui a la propriété d'émettre de la fluorescence suite à sa liaison avec l'acide carboxylique des acides gras. Des mesures préliminaires nous ont permis d'observer l'inhibition de la formation de domaines de pla2. D'autres mesures sont en cours en utilisant des phospholipides comportant une chaîne grasse de 6 carbones en position 9 ou 8 pour déterminer le rôle de chacun des produits d'hydrolyse dans ce processus d'auto-inhibition.