Colloque

Mécanismes de perméation dans le transporteur d'ammonium bactérien AmtB

Guillaume Lamoureux

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Guillaume Lamoureux

Résumé du colloque

n dépit de la quantité croissante d'information structurale disponible, le mécanisme par lequel les protéines membranaires de la famille Amt/Rh médient le transport d'ammonium demeure non-résolu. Par exemple, dans le cas de la protéine AmtB d'Escherichia coli, il n'est pas clair si une molécule d'ammoniaque (NH3) traverse le pore par simple diffusion ou si elle est impliquée dans un mécanisme de co-transport de proton (NH3/H+). La réponse à cette question a d'importantes implications physiologiques pour E. coli, mais aussi pour toutes les espèces exprimant des protéines semblables à AmtB. À l'aide de méthodes numériques de pointe (calculs d'énergie libre à l'aide de fonctions potentielles polarisables et de fonctions hybrides QM/MM), nous étudions la thermodynamique et la cinétique de divers mécanismes de perméation. À partir de ces simulations, nous proposons un mécanisme de perméation plausible, faisant intervenir une paire d'histidines situées en bordure du pore et coordonnées précisément de sorte à favoriser un co-transport de proton.