Colloque

Mesure de l'hydrophobicité des protéines par fixation de l'éthanol

C. Simard

M. Boulet

Membre a labase

C. Simard

Résumé du colloque

Le rôle des liaisons hydrophobes dans la structure tridimensionnelle d'une protéine est excessivement important. La conformation d'une protéine et ses propriétés physiques sont interdépendantes et par ce fait, doivent gouverner la fonctionnalité de celle-ci dans différents systèmes. Trois méthodes ont été développées pour la mesure des liaisons: la fluorescence, la chromatographie d'affinité et la chromatographie en phase gazeuse. À la suite de recherches sur les propriétés fonctionnelles des protéines, nous proposons une quatrième méthode, la mesure de l'hydrophobicité des protéines par fixation des vapeurs d'éthanol sur les protéines séchées.

Contexte

Section :

Nutrition et vivres

Thème du colloque :

Nutrition et vivres

Hôte : Université Laval

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