Colloque

Mesures de distances dans des composés modèles de soie de poly(alanine-glycine) à l'aide de la spectroscopie RMN statique du 13C à l'état solide et à 2D

Lilyane Beaulieu

Makoto Demura

Tetsuo Asakura

Beat H. Meier

Jacco Van Beek

Membre a labase

Lilyane Beaulieu

Résumé du colloque

Parmi les chenilles qui produisent de la soie, l’espèce Bombyx mori ou ver à soie du mûrier est celle qui donne les textiles les plus beaux et les plus estimés. Le fil unique de soie qu’il produit est constitué de deux veines de fibroïne insérées dans une matrice de séricine. La séquence primaire de cette protéine contient des régions hautement conservées principalement composées de motifs répétés de GAGAGS (séquence consensus cristallisable) et de GAGAGY (séquence consensus amorphe). Wilson et coll. ont étudié les transitions conformationelles de ces composés modèles de soie. Selon eux, l’environnement de ces hexapeptides dicte la conformation qu’ils adoptent. Dans le cadre de nos travaux, la spectroscopie RMN du 13C à l’état solide et à 2D associée aux techniques de transfert de polarisation a été utilisée pour mesurer les distances entre les résidus alanine ou glycine voisins contenus dans des composés modèles de soie II de poly(alanine-glycine)n (nª110) marqués au niveau des 13C=Oalanine ou 13C=Oglycine. Nos résultats expérimentaux montrent que les résidus alanine et glycine s’organisent en feuillets-b. Des distances de 4-5 sont observées et elles sont attribuées à des contacts inter-chaînes entre les 13C=Oalanine ou 13C=Oglycine. Des interactions intra-chaînes, correspondant à des distances intermédiaires de l’ordre de 5-7 , sont également observées. Des modèles atomiques nous ont permis d’expliquer et de valider ces résultats.

Contexte

Section :

Structure et fonction des protéines : aujourd'hui une protéine, demain un protéome

Thème du colloque :

Structure et fonction des protéines : aujourd'hui une protéine, demain un protéome

Responsables :

Stéphane Gagné

Hôte : Université Laval

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