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Méthodes impliquant la spectrométrie de masse MALDI pour l'étude d'anticorps monoclonaux

Hélène Perreault
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Hélène Perreault

Résumé de la communication

Les anticorps monoclonaux sont pour la plupart des molécules d'immunoglobuline (IgG) parfaitement homogènes au niveau de la séquence d'acide aminés. Cependant comme l'IgG a un site de sites de glycosylation conservé et un autre variable, même les espèces monoclonales comprennent un certain niveau d'hétérogénéité en termes de types de glycans rattachés à la molécule. L'importance de la glycosylation des anticorps a été amplement démontrée et discutée dans la littérature en ce qui a trait à leur stabilité et efficacité. Cette présentation comportera deux sections, la première donnant un aperçu de méthodes impliquant le MALDI-MS pour la caractérisation de l'IgG. Cette portion de la conférence discutera aussi les séparations peptides-glycopeptides à l'aide de colonnes adaptées selon les mélanges considérés. Le deuxième partie de la présentation s'attardera à l'utilisation d'anticorps monoclonaux, seuls ou combinés à différent composés, et leur effet sur la composition du glycome de cellules normales vs. cancéreuses à différentes étapes du traitement de ces cellules. La technique MALDI-MS reste une composante principale de la caractérisation.

Résumé du colloque

Plusieurs conférenciers de marque participeront à ce colloque, et nous coordonnons avec le réseau national Canadien de protéomique l’attribution d’un prix annuel qui pourrait être décerné lors de cet événement.

Contexte

Section :
Protéomique et biologie des systèmes
news icon Thème du colloque :
Protéomique et biologie des systèmes
host icon Hôte : Université de Montréal

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Titre du colloque :

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Thème du colloque :

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