Colloque

Mise à profit des variations du potentiel d'oxydo-réduction dans l'étude du mécanisme d'action enzymatique de la bétaglucosidase d'émulsine

Paul Koch

A. Gagnon

Membre a labase

Paul Koch

Résumé du colloque

L'action de l'Eh sur la vitesse d'hydrolyse de la salicine et du n-heptyl-glucoside a été étudiée. Les activités entre 47 et 330 mv. ont été comparées. L'Eh optimum est voisin de 93 mv. L'allure des courbes (activités-Eh) n'est pas une fonction de la température ni du substrat. Ce fait et d'autres démontrent que l'Eh agit uniquement sur l'émulsine. De l'interdépendance des ordres en réactions et de ses activités nous concluons : l'émulsine contient une protéine et un groupement prosthétique ; celui-ci est une structure d'oxydoréduction avec sulfhydryle, oxhydrile ou imine ; l'activité est optimum quand les formes réduites et oxydées sont en la même concentration.