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Mise en évidence des activités protéolytiques chez Streptococcus suis

MJ

Membre a labase

Marie-Claude Jobin

Résumé de la communication

Streptococcus suis est un important pathogène chez le porc causant notamment des méningites et des endocardites. La capsule de polysaccharide, la suilysine (hémolysine) et les protéines MRP et EF sont considérées comme des facteurs de virulence pour cette bactérie. Le but de la présente étude est de mettre en évidence chez S. suis la présence d’activités protéolytiques qui pourraient représenter des facteurs de virulence additionnels. La capacité des cellules entières et du surnageant de culture de six souches de S. suis à dégrader divers polypeptides marqués au p-nitroanilide (dix-neuf) et des protéines marquées à la fluorescéine (cinq) a d’abord été évaluée. Deux activités protéolytiques se sont avérées présentes tant sur les cellules que dans le surnageant de culture soit : l’arginine aminopeptidase et la dipeptidyl aminopeptidase IV. Une activité chymotrypsine et une activité caséinase ont également été détectées sur les cellules. Aucune différence significative n’a été notée entre des cellules récoltées en phase stationnaire ou en exponentielle. Par une technique de zymographie utilisant un gel de polyacrylamide contenant de la caséine dans sa matrice, une seule bande protéolytique a pu être mise en évidence. En conclusion, les activités protéolytiques détectées chez S. suis sont associées à la cellule et/ou larguées dans le milieu et ces protéases, jamais encore rapportées dans la littérature, pourraient être considérées comme de nouveaux facteurs de virulence.

Contexte

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Microbiologie, virologie et immunologie
host icon Hôte : Université Laval

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Thème du communication :

Microbiologie, virologie et immunologie

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