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Mise en évidence des enzymes impliquées dans la synthèse des aldéhydes et des alcools à longue chaîne aliphatique chez une bactérie luminescente

Denis Riendeau
Edward Meighen
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Denis Riendeau

Résumé du colloque

La luciférase d'origine bactérienne catalyse l'oxydation de FMNH2 et d'un aldéhyde à longue chaîne aliphatique, réaction au cours de laquelle est émise une lumière bleu-verte (490 nm). Bien que la participation de l'aldéhyde à longue chaîne aliphatique lors de la réaction de luminescence soit bien établie, les enzymes impliquées pour sa synthèse n'ont pas été identifiées. À partir d'extraits d'une bactérie particulièrement luminescente, Photobacterium phosphoreum, nous avons démontré la présence d'une enzyme catalysant la réduction d'acides gras en aldéhydes et agissant comme les réductases à l'ATP et le NADPH. L'activité enzymatique est déterminée par stimulation de l'émission de lumière par la luciférase ou par l'analyse des produits de la réaction après incubation avec de l'acide myristique tritiée. Cette dernière méthode indique qu'un graphe synthétisé comprend, l'aldéhyde myristique ainsi que de l'alcool. La chromatographie sur papier et sur colonne sépare un acide gras réagissant le groupement carboxyle d'acides gras en aldéhyde et deux réductases d'aldéhydes catalysant la formation d'alcools. Les résultats obtenus permettent d'étudier la fonction et la régulation de ces enzymes au cours de l'induction du système bioluminescent.

Contexte

Section :
Biochimie
news icon Thème du colloque :
Biochimie
host icon Hôte : Université Laval

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Titre du colloque :

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