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Mise en évidence d'une variation de la capacité calorifique et du volume apparent de l'actine au cours de sa polymérisation

Claude Gicquaud
François Quirion
CG

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Claude Gicquaud

Résumé du colloque

L'actine est une protéine que l'on retrouve dans la plupart des cellules où elle joue le rôle de protéine contractile et de composant du cytosquelette. L'actine existe sous trois formes: le monomère G actine, le polymère filamenteux ou F actine et la forme paracrystalline. Il existe sur chaque monomère d'actine des sites de haute affinité et des sites de basse affinité pour les cations divalents. Lorsque les sites de haute affinité sont saturés, l'actine polymérise en filaments et lorsque les sites basse affinité sont saturés l'actine forme des paracrystaux. En utilisant les techniques de calorimétrie de désenflement, nous avons déterminé la capacité calorifique et le volume apparent de l'actine au cours de sa polymérisation induite par le magnésium in vitro. Alors que la polymérisation conduit à une baisse de la capacité calorifique et du volume apparent de l'actine, la paracrystallisation se traduit par une augmentation du volume apparent et une diminution de la capacité calorifique apparente. Ces effets sont interprétés en termes de changements d'hydratation, d'interactions et de structure de l'actine au cours de sa polymérisation induite par le magnésium in vitro.

Contexte

Section :
Biochimie
news icon Thème du colloque :
Biochimie
host icon Hôte : Université de Sherbrooke

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Titre du colloque :

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