Colloque

Mode d'activation de la PDE par la transducine

Sonya Grenier

Christian Salesse

Membre a labase

Sonya Grenier

Résumé du colloque

Les segments externes des bâtonnets de rétines bovines contiennent le pigment visuel appelé rhodopsine qui, suite à l'absorption d'un photon, subit un changement conformationnel qui lui permet de lier et d'activer la transducine (T). T appartient à la superfamille des protéines G liant et hydrolysant le GTP. Cette activation a lieu au niveau de la sous-unité α de la transducine (Tα) suite au remplacement du GDP par un GTP. Cette sous-unité se sépare ensuite des sous-unités βγ (Tβγ) et migre jusqu'à la phosphodiestérase (PDE) pour l'activer. Toutefois, on ne sait toujours pas si Tα sous sa forme active (Tα-GTP) diffuse dans le plan de la membrane ou par le biais du cytoplasme pour activer la PDE. Nous avons mesuré la liaison de Tα-GTP avec des microsomes de phospholipides à pression constante et à aire constante. Les résultats montrent que Tα-GTP se lie fortement à la monocouche et a une préférence pour certains phospholipides. De plus, on observe une dépendance de cette liaison en fonction de la concentration en sels (NaCl ou MgCl2). Ces résultats suggèrent que la Tα-GTP active la PDE en diffusant latéralement dans le plan de la membrane plutôt que par le biais du cytoplasme.