Colloque

Modification chimique de l'angiotensine II

Jacques Asselin

Louis Berlinguet

Membre a labase

Jacques Asselin

Résumé du colloque

La modification de peptides biologiquement actifs comme l'angiotensine, par attachement de polypeptides non-naturels, présente des possibilités théoriques intéressantes. Dans ce but, nous avons fixé sur l'azote terminal de l'angiotensine II une chaîne peptidique formée de plusieurs résidus de l'acide amino-1-cyclopentano-carboxylique. La synthèse du Poly-ACPC14-Valyl5-Angiotensine II a été réalisée par addition d'un excès d'anhydride ACPC14 sur l'angiotensine II. Nous avons déterminé d'après la méthode de Sanger, que le groupement NH2 terminal de l'angiotensine II est retenu par un lien covalent à une chaîne de Poly-ACPC. Des études préliminaires sur l'activité biologique de ce polypeptide modifié ont été entreprises.