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Modification de la spécificité de la transglutaminase tissulaire par évolution dirigée : Un nouvel outil pour la synthèse des peptides

Roberto A. Chica
Paul Gagnon
Jeffrey Keillor
Joelle N. Pelletier
RA

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Roberto A. Chica

Résumé de la communication

Les peptides ont une grande importance industrielle. Leur synthèse chimique est toutefois problématique, car elle implique diverses étapes de protection/déprotection qui génèrent de nombreux sous-produits et déchets. Pour remédier à ces problèmes, des méthodes de synthèse enzymatique des peptides ont été développées qui ont l'avantage d'être plus propres et spécifiques, tout en générant moins de déchets. La synthèse enzymatique des peptides se fait présentement avec des protéases modifiées. Les rendements sont bas puisque la réaction naturelle de ces enzymes est l'hydrolyse de peptides et non leur synthèse. Nous proposons de développer une méthode de synthèse enzymatique de peptides ayant comme point de départ la transglutaminase. Cette enzyme catalyse la réticulation de peptides et de protéines par la formation de liaisons isopeptidiques entre le groupement gamma-carboxamide de la chaîne latérale d'un résidu glutamine et le groupement epsilon-amino de la chaîne latérale d'un résidu lysine. Par évolution dirigée, nous voulons modifier sa spécificité pour qu'elle reconnaisse des groupements alpha-carboxamide et alpha-amino d'acides alpha-aminés. Cette enzyme mutante catalyserait donc la formation de liaisons peptidiques plutôt qu'isopeptidiques. Pour mieux planifier la méthodologie d'évolution dirigée, nous avons développé un modèle moléculaire de la liaison d'un substrat sur la transglutaminase, qui sera ici présenté. Ce modèle servira comme point de départ pour l'étude en cours.

Contexte

Section :
Chimie organique
news icon Domaine de la communication :
Chimie organique
host icon Hôte : Université du Québec à Montréal

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