Colloque

Modification de l'activité pyruvate kinase par dissociation de l'enzyme de Vibrio costicola

E. de Medicis

B. Rossignol

Membre a labase

E. de Medicis

Résumé du colloque

La pyruvate kinase de Vibrio costicola a un poids moléculaire de 270,000 g/mol mesuré par chromatographie d'exclusion dans un milieu contenant 25% de glycerol. En absence de glycerol, l'enzyme a un poids moléculaire moyen inférieur, mesuré par centrifugation à l'équilibre. La dilution de l'enzyme réduit son activité spécifique suivant un équilibre monomère-tétramère. Le substrat phosphoénolpyruvate et l'activateur adénosine monophosphate rétablissent l'activité spécifique maximum. En absence d'activateur l'enzyme dilué présente une cinétique biphasique pour des concentrations croissantes de phosphoénolpyruvate. Ce phénomène est attribué à la polymérisation de l'enzyme en une forme plus active sous l'influence du substrat.

Contexte

Section :

Biochimie

Thème du colloque :

Biochimie

Hôte : Université du Québec à Trois-Rivières

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