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Résumé du colloque
Le pyridoxal phosphate (PLP), forme coenzymatique de cette vitamine, est le groupement prosthétique de la lysyloxidase, responsable des croisements intra-intermoleculaires du collagène (fibrillogenèse) dans la matrice du tissu conjonctif. La carence en PLP crée des changements structuraux au niveau de ce processus extracellulaire. Le but de la présente étude a été de vérifier les répercussions biochimiques sur la morphologie des PG, seconde protéine majeure du tissu cartilagineux et directement associée au collagène. Les PG ont été extraits au moyen de la guanidine HCL (4M) à partir du cartilage osseux (Ossa Tarsi) de poulet. Les deux constituants principaux, l'acide hexuronique (AH) et la chondroïtine sulfate (CS), ont été analysés au moyen des méthodes Bitter et Muir (1962) et Farndale et al (1986), respectivement. Il a été démontré une extraits des différences en vitamine B6, thiamine et riboflavine, si bien que les AH et CS. Il en était ainsi pour les groupes témoins négatifs de l'occurrence. L'homocystéine et la lysine. Il se produit des PG nouvellement synthétisés par les chondrocytes déficients en PLP ne sont pas aussi avides de s'unir à la chaîne d'acide hyaluronique pour former la structure sub-cellulaire des PG. Ce fait est dû au motif métabolique causé sur les lignes S-S de pontage servant de liaison. Le nombre de liaisons S-S de PG serait ainsi réduit comme c'est le cas dans le cartilage sorciatif prélevé. Le terme monomérique, plus facile à excréter, serait prévalent.
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