Communication

Modulation de l'apoptose induite via le récepteur FAS par la protéine Préséniline-2

Martin Bourbonnière

Rafick-Pierre Sékaly

Kevin Jao

François Denis

Membre a labase

Martin Bourbonnière

Résumé de la communication

Les présénilines (-1 et –2) sont des protéines transmembranaires principalement localisées dans le réticulum endoplasmique et l'appareil de Golgi. Elles ont d'abord été identifiées comme jouant un rôle dans le développement précoce d'une forme familiale de la maladie d'Alzheimer. Des mutations dans les présénilines provoquent une maturation aberrante du peptide bêta-amyloïde menant à la formation d'agrégats extracellulaires dans certaines régions du cerveau. En plus d'un rôle dans la maturation de la protéine précurseure de la bêta-amyloïde, les présénilines modulent la réponse des cellules à des stimuli menant à l'apoptose. En effet, les mutations des présénilines associées à la maladie d'Alzheimer sensibilisent les cellules à certains stimuli apoptotiques alors que la partie carboxy-terminale de la préséniline-2 protège des cellules T contre l'apoptose induite via le récepteur FAS. Dans le but d'identifier les mécanismes moléculaires par lesquels les présénilines modulent l'apoptose, nous avons entrepris de caractériser les effets de la préséniline-2 sur l'apoptose résultant de l'activation du récepteur FAS en utilisant comme modèle le lymphome T Jurkat E6.1. Pour ce faire, des mutants ponctuels et de délétions de la préséniline-2 ont été générés. Ces mutants ont été introduits dans le vecteur d'expression pcDNA3 et des lignées de cellules Jurkat E6.1 exprimant de manière stable ces divers mutants ont été générées. L'effet des mutants de la préséniline-2 sur l'apoptose induite par FAS sera mesuré par cytométrie en flux en utilisant l'annexin V comme marqueur de cellules apoptotiques. En parallèle, le potentiel mitochondrial sera évalué en cytométrie en flux avec le colorant JC-1 (Molecular Probes) et le profil de maturation des caspases-3, -8 et -9, protéases essentielles au déroulement de l'apoptose, sera déterminé par immunobuvardages.

Contexte

Section :

Biochimie, biologies cellulaire et moléculaire

Domaine de la communication :

Biochimie, biologies cellulaire et moléculaire

Hôte : Université de Montréal

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