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Résumé du colloque
Un nombre croissant de β-lactamases de type SHV et TEM à très large spectre capables d'hydrolyser les céphalosporines de 3e génération ont été rapportées. Ces nouvelles enzymes diffèrent par quelques acides aminés de SHV-1, TEM-1 ou TEM-2. Certaines substitutions ont été trouvées uniquement chez les β-lactamases de type TEM à très large spectre (Ser164 et Lys104) et sont responsables de cette nouvelle activité hydrolytique. Nous avons utilisé la mutagénèse dirigée de SHV-1 et SHV-2 afin de déterminer si ces deux substitutions peuvent également élargir le spectre d'activité des β-lactamases de type SHV. L'analyse phénotypique des mutants (CMI) montre que la présence de Ser164 et Lys104 ou Ser238 et Lys104 confère également une forte résistance à la céfazidime chez les β-lactamases de type SHV. Ces résultats suggèrent que des mutations naturelles des β-lactamases de type SHV peuvent se produire au niveau de ces deux résidus et produire une forte résistance aux nouvelles céphalosporines.
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