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Myosine et motilités : caractérisation de la kinase de la chaîne légère de la myosine chez la drosophile

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Marc Champagne

Résumé du colloque

Notre laboratoire cherche à expliquer au niveau moléculaire les mécanismes permettant les diverses formes de motilité cellulaire. En utilisant de concert la biologie moléculaire et la génétique, nous avons préalablement démontré le rôle primordial que joue la myosine non-musculaire dans la cytocinèse et dans divers mouvements cellulaires essentiels au développement de la drosophile. Afin de comprendre comment ces mouvements sont coordonnés, nous avons cloné le gène de la kinase de la chaîne légère de la myosine (KCLM) chez la drosophile. Cette kinase, comme ses homologues chez les vertébrés, comprend entre autres un domaine catalytique et une région autoinhibitrice. L'interaction de la calmoduline avec ce domaine lève l'inhibition de la KCLM qui phosphoryle alors la chaîne légère de la myosine, activant ainsi l'interaction actine-myosine dans les cellules non-musculaires et les muscles lisses. Chez la drosophile, les messagers de la KCLM sont épissés alternativement, produisant des messagers comprenant la séquence du domaine autoinhibiteur, mais aussi d'autres qui manquent une partie de cette séquence. Ces messagers sont présents en grande quantité juste avant la cellularisation, étape à laquelle l'actine et la myosine orchestre la division d'un syncitium en cellules distinctes. L'activité de ce gène est donc contrôlée non seulement aux niveaux transcriptionnel et protéique (phosphorylation par PKC/PKA, interaction avec le complexe calcium-calmoduline), mais aussi lors de la maturation des messagers. Le gène est situé dans un locus qui permettra une étude du rôle in vivo de cette kinase par mutagénèse.

Contexte

host icon Hôte : Université McGill

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