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Résumé de la communication
La nanofiltration (NF) est une technique de séparation membranaire permettant le fractionnement de mélanges peptidiques sur la base de leur taille et de leur charge. Il a été établi que le fractionnement en NF était affecté par des interactions électrostatiques se produisant au voisinage de la membrane chargée négativement. Nos travaux reposent sur l'hypothèse que l'ajout de β-lactoglobuline (β-lg) à un mélange peptidique modifie le profil de fractionnement en favorisant les phénomènes d'exclusion de Donnan et en interagissant de façon spécifique avec certains peptides. Le but de l'étude était de vérifier l'effet de l'ajout de β-lg sur les flux de perméation et la transmission des peptides en NF. Des solutions à 1 % p/v d'un mélange peptidique issu de l'hydrolyse trypsique de β-lg ont été préparées à différentes concentrations en β-lg (0, 0.01, 0.05, 0.07, 0.1, 0.3 et 0.5 %) et à 3 valeurs de pH (5, 7 et 9). La NF a été effectuée à 25 degrés C, à l'aide du système SEPA ST d'Osmonics muni d'une membrane de 10 KDa (G-80, Osmonics) jusqu'à un facteur de concentration volumique (VCF) de 3X. Le pH a eu un effet significatif (p<0.001) sur les flux de perméation et la concentration en protéines du perméat. Les valeurs de flux de perméation minimales ont été obtenues à pH 7 alors que la transmission d'azote la plus élevée a été observée à pH 9. La concentration en β-lg n'a eu un effet significatif (p<0.001) que sur les flux de perméation. Nos résultats suggèrent que la présence de β-lg dans la couche de polarisation modifie les caractéristiques de la NF, cependant seule une étude détaillée de la transmission des peptides nous permettra de vérifier nos hypothèses.
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