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Nouveau test radiométrique en phase solide pour l'étude des endoprotéases: Détection et Spécificité

François Jean
Michel Chrétien
Ajoy Basak
Claude Lazure
FJ

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François Jean

Résumé du colloque

À l'heure actuelle, un nombre important de techniques nous sont accessibles pour détecter la présence d'enzymes protéolytiques. Les plus couramment utilisées reposent sur l'emploi de courts substrats peptidiques auxquels est attaché un groupement chromogénique ou fluorogénique. Cependant, ces méthodes se révèlent souvent soit trop restrictives ou soit trop complexes et pas assez sensibles. Dans ce contexte, une méthode simple, rapide et sensible a été développée à partir de l'utilisation d'un substrat peptidique radiodé. Une extrémité est immobilisée de manière covalente par une de ses extrémités à une matrice insoluble et comporte à son autre extrémité un groupement radioactif. Deux substrats sont notamment utilisés, soit un décapeptide apparenté à la Leu-Enképhaline et un dodécapeptide associé à la "Bait Region" de l'α2-Macroglobuline humaine (678-688). Les produits radioactifs formés, suite à l'incubation avec l'extrait enzymatique, sont détectés dans la phase soluble et identifiés par HPLC. L'utilité de ce test sera démontrée en fonction des différentes familles d'enzymes protéolytiques et de son utilisation dans diverses applications.

Contexte

Section :
Biochimie
news icon Thème du colloque :
Biochimie
host icon Hôte : Université de Sherbrooke

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Titre du colloque :

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