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Nouvelle approche de la structure de la gramicidine A en micelles par RMN multidimensionnelle hétéronucléaire

Christophe Farès
James H. Davis
Frances J. Sharom
CF

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Christophe Farès

Résumé du colloque

Les protéines membranaires doivent diriger les activités complexes des membranes biologiques à même un milieu lipidique en phase cristallo-liquide. De par cette nature dichotomique, l’univers membranaire se prête mal aux routines cristallographiques ou de RMN en phase liquide aux fins d’études de structure moléculaire. Nous croyons que la combinaison de la dynamique interne de protéines de petite taille en milieu lipidique avec la rotation à l’angle magique à très grande vitesse permet tout juste de surmonter l’interaction dipolaire nuisible à l’atteinte de la fine résolution en spectroscopie RMN de protons. Nous prévoyons néanmoins rencontrer des difficultés de correlations, de résolution et d’identification similaires à celles des protéines solubles de grande taille. Nous avons donc entrepris une nouvelle approche à l’obtention de la structure de la gramicidine A en milieu micellaire: une série d’experiences de correlations homo- et hétéronucléaires de RMN multidimensionnelles sur ce pentadecapeptide marqué au noyau 15N et solubilisé en présence de SDS-d25 sera présentée.

Contexte

Section :
Structure et fonctions des membranes biologiques : de la physique à la biologie
news icon Thème du colloque :
Structure et fonctions des membranes biologiques : de la physique à la biologie
host icon Hôte : Université Laval

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Titre du colloque :

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Thème du colloque :

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