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Nouvelle méthode d'électrophorèse des protéines nucléaires poly (ADP-ribosylées) en présence de lithium dodécyl sulfate

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V.T. Dam

Résumé du colloque

Les protéines nucléaires poly (ADP-ribosylées) et certaines protéines phosphorylées sont instables à pH basique et à haute température. À pH 6.8 et à la température de la pièce, une perte de 25% de polymère attaché à l'histone H1, qui est l'accepteur principal de la poly (ADP-ribosylation), est notée après 6 heures. À 1000°C et pH 6.8, une perte immédiate de 20% est notée. Les méthodes d'électrophorèse sur gel de polyacrylamide en présence de SDS sont utilisées à pH neutre ou basique. Nous avons développé une nouvelle méthode d'électrophorèse sur gel à pH 2.4 et à 40°C en remplaçant le dodécyl sulfate de sodium par le dodécyl sulfate de lithium. Cette méthode donne une meilleure séparation des protéines nucléaires et assure l'intégrité du polymère attaché aux protéines. Ainsi une mauvaise interprétation des résultats peut être évitée et peut amener à une évaluation plus rigoureuse de la poly (ADP-ribosylation) des protéines nucléaires.

Contexte

news icon Thème du colloque :
Biochimie et biologie cellulaire
host icon Hôte : Université de Sherbrooke

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Titre du colloque :

Biochimie et biologie cellulaire

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