Colloque

Nouvelle spécificité stéréochimique de l'α-chymotrypsine

Bernard Belleau

Roger Chevalier

Membre a labase

Bernard Belleau

Résumé du colloque

Une étude topographique du site actif de l'α-chymotrypsine employant des rotamères de conformation connue dans la série biphénylique d'esters cycliques de la phénylalanine sera décrite. Un seul rotamère du 5, 6, 7, 8-tétrahydrobibenz (c,e) azocin-5-one-7-carboxylate de méthyle agit comme substrat spécifique de l'enzyme. La synthèse du substrat fut effectuée à partir de l'anhydride diphénilique. La configuration absolue de l'isomère obtenu par résolution enzymatique fut déterminée par dispersion optique rotatoire et par R.M.N. Les résultats seront discutés en relation des propriétés stéréochimiques du centre actif de l'enzyme et de la conformation des substrats lorsqu'ils sont liés.

Contexte

Section :

Biochimie

Thème du colloque :

Biochimie

Responsables :

J.P. Lachance

Hôte : Université d’Ottawa

Découvrez d'autres communications scientifiques

Dans le même colloque
Du même congressiste

Titre du colloque :

Biochimie

Techniques semi-automatisées dans l'analyse des lipides

Luc Cosyns

Localisation de phospholipases bactériennes après électrophorèse en gel d'agarose

Marc Stanislawski-Birencwajg

Influence de la vitamine B6 et des acides biliaires sur la cholesterogenèse intestinale chez le rat

Maurice Avery

Voir tous les contenus de ce colloque

Autres communications du même congressiste :

Thème du colloque :

Biochimie

Un hétérocycle nouveau avec propriétés adré-nolytiques

Bernard Belleau

Un hétérocycle nouveau avec propriétés adrénolytiques

Bernard Belleau

Nouvelle spécificité stéréochimique de l'α-chymotrypsine

Bernard Belleau