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Résumé de la communication
Chez les mammifères et autre organismes, le rôle des glycoprotéines est contrôlé ou déterminé, entre autres, par la présence d’oligosaccharides liés à la chaîne protéinique. Ces oligosaccharides peuvent par exemple servir de charnières lorsqu’une protéine se replie sur elle-même, ou encore agir à titre de marqueurs à la surface de cellules. Le travail effectué en glycomique consiste, d’une part, à identifier les sites de glycosylation de protéines cibles et, d’autre part, à déterminer la structures des oligosaccharides en question. En somme, un des buts de la glycomique est d’arriver à connaître les fonctions spécifiques et mécanismes d’action de ces glycoprotéines au sein de différents organismes. Vu la complexité des échantillons d’où sont extraites ces biomolécules, une seule méthode de bioanalyse ne suffit pas pour leur caractérisation complète. L’approche proposée intègre plusieurs méthodes bioanalytiques pour la caractérisation des oligosaccharides provenant de glycoprotéines d’intérêt médical particulier. Ces méthodes impliquent l’électrophorèse sur gel, la chromatographie liquide, la spectrométrie de masse à désorption par laser, la spectrométrie de masse en tandem (MS/MS), la formation de différents dérivés d’oligosaccharides et l’interprétation automatisée de données MS/MS. Les résultats de cette approche combinée seront présentés avec les glycoprotéines immunoglobuline (IgG), beta-interféron et intégrine, dont les rôles sont importants sur le plan immunitaire entre autres. Ces analyses sont importantes en vue du développement d’anticorps et de vaccins anti-viraux ainsi que pour détecter et diagnostiquer certaines maladies ayant trait aux glycoprotéines.
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