Colloque

Optimisation de l'activité de l'hydantoinase de Pseudomonas putida

Sylvie Jacmain

Hélène Dubeau

André Morin

Membre a labase

Sylvie Jacmain

Résumé du colloque

L'hydantoinase transforme certains substrats en précurseurs d'acides aminés. Des extraits semi-purifiés testés pour la production de N-carbamyl-beta-alanine (NCBA) ont révélé l'instabilité de l'enzyme. Une façon de pallier ce problème serait d'optimiser et de stabiliser l'activité de l'enzyme provenant de cellules entières de Pseudomonas putida. Celles-ci ont été soumises à divers facteurs tels que la température, la composition ionique du milieu, le pH et divers tampons. Les résultats ont montré que l'activité de l'enzyme était plus stable avec des cellules immobilisées à 30°C dans un tampon Tris-HCl pH 8.0, 1M contenant 10 mM de MgSO4 et 50 mM de FeSO4. Les cellules immobilisées sur des billes de celite dans les conditions optimales décrites ci-haut favorisent la production continue de NCBA durant 160 heures.

Contexte

Section :

Biotechnologie

Thème du colloque :

Biotechnologie

Hôte : Université Laval

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