Colloque

Orientation de la protéine photosensible bactério-rhodopsine aux interfaces air-eau et air-solide

Mario Méthot

François Boucher

Christian Salesse

Membre a labase

Mario Méthot

Résumé du colloque

La protéine transmembranaire d'origine bactérienne bactériorhodopsine possède des propriétés photochimiques exceptionnelles. Suite à l'absorption d'un photon lumineux par son chromophore, la bactériorhodopsine entre dans un photocycle qui mène éventuellement au pompage d'un proton d'un côté à l'autre de la membrane. In vitro, cette translocation de protons contribue à former un gradient de pH de part et d'autre de la membrane, lequel permettra ensuite la formation d'ATP grâce aux ATP synthétases présentes dans la membrane. Depuis quelques années déjà, on pense pouvoir se servir des caractéristiques de cette protéine afin de construire un photodétecteur biologique ou d'autres éléments d'optœlectronique à base de bactériorhodopsine. Or, un des éléments-clés nécessaires à la réalisation de tels circuits consiste en l'obtention d'un transport de charges unidirectionnel. Ceci implique nécessairement que les protéines doivent posséder la même orientation. Nous avons ainsi déterminé l'orientation de cette protéine en monocouche à l'interface air-eau par quenching de fluorescence. Les résultats obtenus démontrent que les molécules de bactériorhodopsine possèdent toutes la même orientation à l'interface air-eau. Nous poursuivons actuellement notre étude sur l'orientation de la bactériorhodopsine déposée sur des substrats solides (électrodes de platine ou lamelles de quartz-SnO2) par la méthode de Langmuir-Blodgett.

Contexte

Section :

Biophysique

Thème du colloque :

Biophysique

Hôte : Université du Québec à Montréal

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