Colloque

Peptidomimétiques

Eric Beausoleil

Houda Haj Ibrahim

Henri-Georges Lombart

William Lubell

Membre a labase

Eric Beausoleil

Résumé du colloque

La caractérisation des structures protéiniques au niveau moléculaire est difficile à cause de la flexibilité et de l'instabilité métabolique des chaînes peptidiques. Pour ces raisons, les analogues conformationnels rigides (peptidomimétiques) sont des outils importants pour étudier les éléments structuraux clés des protéines biologiquement actives. L'étude de modèles synthétiques simples qui imitent les diverses structures tridimensionnelles des protéines (les feuillets, les feuillets plissés et les hélices peptidiques) nous permet d'explorer les conformations des protéines dans la reconnaissance peptidique. L'utilisation des acides aminés naturels courants comme produits de départ nous permet d'accéder efficacement aux acides aminés non-naturels qui possèdent des substituants montrant des interactions structurales et stériques avec les acides aminés voisins dans des peptides. La synthèse des acides aminés non-naturels, la modélisation de leurs interactions dans les peptides, ainsi que leurs applications en mimétique peptidique seront discutées.

Contexte

Section :

Chimie organique

Thème du colloque :

Chimie organique

Hôte : Université du Québec à Montréal

Découvrez d'autres communications scientifiques

Dans le même colloque
Du même congressiste

Titre du colloque :

Chimie organique

Comportement électrochimique de dérivés nitrés en milieu hydroalcoolique tamponné

Elisa Chan Shing

Synthèse de la Daunosamine et de trois de ses analogues

Yves St-Denis

Synthèse chimio-enzymatique de l'aspiciline

Mohammed Dasser

Voir tous les contenus de ce colloque

Autres communications du même congressiste :

Thème du colloque :

Chimie organique

Peptidomimétiques

Eric Beausoleil

Effets stériques des alkylprolines sur la conformation de prolyl peptides

William D. Lubell

Peptidomimétismes À Partir de Prolines Non-Naturelles

Eric Beausoleil