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Phospholipases A2 de l'épithélium pigmentaire rétinien humain : caractérisation et isolation de l'ADN complémentaire

Céline Van Themsche
Michèle Jacob
Christian Salesse
CV

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Céline Van Themsche

Résumé du colloque

Différentes classes de phospholipases A2 (PLA2), qui hydrolysent spécifiquement l'acide gras en position sn-2 des phospholipides membranaires, sont présentes chez diverses cellules de mammifères. Au moins deux isoformes de PLA2, différentes de toutes les PLA2 connues jusqu'à maintenant, ont récemment été identifiées chez les cellules de l'épithelium pigmentaire rétinien (EPR) bovin. Nous avons démontré, chez les cellules de l'EPR humain, une activité spécifique des PLA2 jusqu'à 100 fois plus élevée que celle de l'EPR bovin. Une telle activité enzymatique suggère une grande probabilité de l'implication des PLA2 de l'EPR humain au niveau de certaines pathologies rétiniennes, comparativement à leurs homologues bovines. Nous avons commencé à caractériser la (les) PLA2 de l'EPR humain: leur activité spécifique optimale semble nécessiter un minimum de 45 minutes d'incubation de l'extrait cytosolique en présence de vésicules phospholipidiques, tandis que des réponses d'activité enzymatique après traitement de cet extrait par la chaleur suggèrent un maintien structurel et fonctionnel des PLA2. Ce dernier résultat tend à classifier les PLA2 de l'EPR humain parmi les PLA2 sécrétées, qui sont résistantes à la chaleur. La prochaine étape de notre recherche est double: compléter la caractérisation des isoformes potentielles de PLA2 de l'EPR humain, puis isoler leur ADN complémentaire. Ce dernier pourra être obtenu au cours des prochains mois à l'aide d'une technique éprouvée de criblage de la librairie génomique de l'EPR humain.

Contexte

Section :
Biologie cellulaire
news icon Thème du colloque :
Biologie cellulaire
manager icon Responsables :
Alan Anderson
host icon Hôte : Université Laval

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Titre du colloque :

Biologie cellulaire
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