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Phosphorylation des membranes plasmiques adénohypophysaires et leur association avec la protéine kinase

M. Peschen
A. Lemay
J. F. Labrie
L. Poulin
MP

Membre a labase

M. Peschen

Résumé du colloque

Les membranes plasmiques ont été purifiées à partir d'adénohypophyses bovines par centrifugation différentielle et isopycnique. Les membranes plasmiques sont phosphorylées en présence de [γ-32P] ATP par une protéine kinase endogène indépendante de l'AMP cyclique. Environ 50 % de la radioactivité est incorporée dans les résidus sérine et thréonine des protéines ; cinq des dix-neuf bandes séparées par électrophorèse sur gels de polyacrylamide dans du sodium dodécyl sulphate à pH 7.1 sont phosphorylées. 15 % du 32P est incorporé dans les phospholipides. Seulement 13 % de la radioactivité incorporée peut être enlevée par lavage avec 0.50 M KCl, éliminant la possibilité d'adsorption de la radioactivité aux membranes. L'AMP cyclique ne stimule pas l'activité protéine kinase en l'absence d'histones, mais cause une augmentation d'environ 100 % de l'activité enzymatique en présence de substrat exogène. L'addition de Triton X-100 augmente l'activité enzymatique d'environ 50 %. La protéine kinase associée aux membranes plasmiques est stimulée par les Mg2+ et inhibée par le Ca2+.

Contexte

Section :
Biochimie
news icon Thème du colloque :
Biochimie
host icon Hôte : Université d’Ottawa

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Titre du colloque :

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