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Phosphorylation et localisation cellulaire des protéines de choc thermique (Hsp's) de bas PM dans les cellules de drosophile

Emmanuelle Rollet
Robert M. Tanguay
Cesar Martins De Sa
Martin Best-Belpomme
ER

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Emmanuelle Rollet

Résumé du colloque

Tous les organismes, de la bactérie à l'homme, répondent au choc thermique par l'induction de synthèse d'un groupe spécifique de protéines (Hsp's), dont la fonction demeure inconnue. Nous nous sommes intéressés aux Hsp's de bas PM. L'analyse, par électrophorèse bidimensionnelle, a montré l'apparition de 6 nouveaux spots dans la région 26-27000 après un choc thermique. Le marquage in vivo au 32P04 montre la phosphorylation de 2 protéines du groupe 26-27000, suite à un choc. Au cours de la récupération, à température normale, les Hsp's de bas PM copurifient avec les RNP libres dans le cytoplasme et semblent précéder du complexe polysomal. Le complexe RNP ubiquitaire de 19S associé à des mRNA réprimés et qui pourrait jouer un rôle dans la régulation de la traduction. Sachant de plus que ces Hsp's apparaissent à des stades spécifiques du développement chez la drosophile, ces résultats permettent d'envisager pour ces protéines une fonction précise dans le contrôle de l'expression génétique.

Contexte

Section :
Biologie moléculaire
news icon Thème du colloque :
Biologie moléculaire
host icon Hôte : Université de Montréal

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Titre du colloque :

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