Colloque

Phosphorylation in vitro de la pyruvate kinase de foie de rat

Jean-Marie Boutin

Eveline De Medicis

Membre a labase

Jean-Marie Boutin

Résumé du colloque

Lorsqu'un homogénat de foie de rat est traité par l'ATP-32P en présence de protéine kinase active à l'AMP cyclique, un grand nombre de protéines sont marquées par incorporation covalente de phosphate radioactif. La séparation des protéines par deux méthodes différentes d'électrophorèse sur gel de polyacrylamide permet d'isoler l'isomère de la pyruvate kinase. Par autoradiographie ou par compétition sélectrophorique, on démontre l'incorporation de phosphate marqué dans la pyruvate kinase. La phosphorylation in vitro est considérée comme un modèle de la phosphorylation in vivo, par laquelle les agents hormonaux comme le glucagon et l'isoprénylène pour inhiber la glycolyse dans le foie. Les techniques de phosphorylation servent à mesurer le taux de phosphorylation de la pyruvate kinase du foie de rat dans des situations métaboliques et pathologiques diverses.

Contexte

Section :

Biochimie

Thème du colloque :

Biochimie

Hôte : Université d'Ottawa

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