Colloque

Photolyse de peptides réticulés d'élastine aortique

M. Guay

K.K. Han

F. Lamy

M. Davril

Membre a labase

M. Guay

Résumé du colloque

Les liaisons croisées les plus importantes qui confèrent à l'élastine ses propriétés d'élasticité et son insolubilité sont constituées d'(Iso) désmosines, composées d'un noyau pyridinium tétrasubstitué. Ces acides aminés peuvent relier au moins deux chaînes polypeptidiques, ce qui rend les études de structure de l'élastine très difficiles. Nous savons que les (Iso) désmosines sont dégradées après irradiation à 280 nm. Nous avons entrepris l'irradiation de nos peptides réticulés pour observer le comportement sous irradiation des liaisons croisées présentes dans des chaînes polypeptidiques et pour vérifier si ces chaînes peuvent se séparer. Après irradiation à 280 nm d'un peptide réticulé, nous avons observé apparaître un pic vers 702 des (Iso) désmosines étant détruites après 150 nm, avec une augmentation concomitante de nouveaux résidus lysine. Les liaisons peptidiques préparées sur les peptides irradiés révèlent la présence de nouveaux peptides possédant des amines terminaux qui n'étaient pas présents dans le peptide original. La photolyse semble donc être une méthode prometteuse pour la dégradation préliminaire de l'élastine en vue d'une étude de sa structure primaire.

Contexte

Section :

Biochimie

Thème du colloque :

Biochimie

Hôte : Université d'Ottawa

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Titre du colloque :

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