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Résumé du colloque
Nous avons déjà montré que la photolyse d'(iso)desmosines, qu'elles soient isolées ou en lien peptidique, se traduit par l'ouverture du noyau pyridinique, l'éclatement du résidu lysine et probablement une énone substituée. Afin de compléter le clivage de ce dernier produit et de séparer toutes les chaînes latérales des (iso)desmosines, nous avons étudié l'effet de l'ozone. La desmosine traitée après photolyse par l'ozone dans du méthanol-HCl, se décompose en 5 produits, parmi lesquels se trouvent l'acide glutamique et l'acide α-aminoadipique. La photolyse et l'ozonolyse de peptides réticulés ou d'élastine insoluble se traduit aussi par une augmentation d'acide glutamique et d'acide α-aminoadipique. De plus, les peptides présentent des profils d'élution différents sur Sephadex-G25, indiquant probablement une fragmentation. À l'exception de la tyrosine, les autres acides aminés ne sont pas touchés par ce traitement. L'ozonolyse semble ne couper pas le noyau des (iso)desmosines.
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