Colloque

Polymérisation de l'actine à la surface de membranes artificielles

Anne Laliberté

Claude Gicquaud

Membre a labase

Anne Laliberté

Résumé du colloque

L'actine est une protéine que l'on retrouve dans de très nombreuses cellules où elle joue le rôle de protéine contractile et de composant du cytosquelette. L'actine existe sous deux formes; sous forme monomérique (G-actine) à basse force ionique, et sous forme polymérisée (F-actine) lorsque la force ionique du milieu est augmentée par des cations monovalents ou divalents (tels le potassium et le magnésium). Ces cations et l'actine monomérique favorisent un changement de conformation des monomères qui peuvent alors polymériser. Lors de la polymérisation il se produit l'hydrolyse de l'ATP lié au monomère. Au cours de ce travail, nous avons montré que des membranes artificielles, les liposomes, s'ils sont chargés positivement, induisent aussi la polymérisation de l'actine, et même à basse force ionique. L'intégrité du liposome est nécessaire au maintien de l'actine à l'état polymérisé. Les observations en microscopie électronique et l'étude en spectro-fluorimétrie montrent que l'actine est dans l'état conformationnel de l'actine F. Cependant, au cours de la polymérisation, l'hydrolyse de l'ATP lié au monomère est incomplète. Il est conclu que les membranes chargées positivement sont capables d'induire la polymérisation de l'actine mais que le mécanisme de cette polymérisation doit être différent.

Contexte

Section :

Biochimie

Thème du colloque :

Biochimie

Hôte : Université d’Ottawa

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Titre du colloque :

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