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Résumé du colloque
La plupart des protéines nécessaires au fonctionnement des mitochondries sont importées du cytoplasme. Ceci n’est cependant pas le cas pour une protéine impliquée dans la biogenèse du cytochrome c dans plusieurs plantes dont la carotte, le blé, Oenothera, ainsi que la plante primitive Marchantia. Dans tous ces cas, cette protéine est encodée dans la mitochondrie par un cadre de lecture qui ne contient aucun intron. Dans le cas des mitochondries du colza, ce gène est organisé différemment. Il semble avoir été inactivé par un phénomène de recombinaison qui l’aurait divisé en deux parties séparées par au moins 60 kb. Les deux parties de ce gène sont transcrites. Afin de déterminer si ce gène est épissé en trans dans les mitochondries du colza, des cDNAs, qui couvrent le point de rupture, ont été produits. A ce même point de rupture cependant, aucun cDNA n’est présent. Donc, bien que si ce gène est épissé en trans, il n’en reste pas moins inactif. Un bol contenant 2 dNAD hybridés a été produit, montrant la présence de bandes nucléaires lorsqu’hybridé à la sonde mitochondriale. Il est donc proposé que ce gène ait été transféré au noyau durant l’évolution du colza.
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