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Production et évaluation de l'activité biologique de l'acide oxo-5-éicosatétraénoïque (5-KETO)

Jean-Pierre Falgueryet
Denis Riendeau
JF

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Jean-Pierre Falgueryet

Résumé du colloque

En plus de son hydrolyse en acide dihydroxy-5,12-éicosatétraénoïque (5,12-diHETE), la LTA4 produite par la 5-lipoxygénase à partir de l'acide arachidonique (AA) peut subir un réarrangement moléculaire de manière à former le 5-KETO (Gravel et al. Arch. Biochem. Biophys. 306, 469-475, 1992). À pH optimal pour la réaction enzymatique (pH 9,5), le réarrangement vers le 5-KETO se produit dans une proportion de une molécule sur 10,000 de LTA4 en présence de 5,12-diHETE. Toutefois, à des pH plus élevés (pH 8 à pH 9,5), le 5-KETO est produit en plus grande quantité que le 5,12-diHETE. À partir de cette observation, nous avons voulu étudier de plus quantités suffisantes de 5-KETO pour en évaluer l'activité biologique. Il apparaît que cet acide ainsi produit dérivés de l'AA peuvent induire la mobilisation du calcium intracellulaire. Utilisant des cellules polynucléaires humaines (CPNH) préalablement chargées avec le chélateur d'ions calcium FURA-2, le 5-KETO a été comparé à d'autres analogues acides. Ainsi, 0,5 µM de 5-KETO a pu mobiliser des concentrations de calcium intracellulaire (900-1200 nM) égales à celles mobilisées par 15-80 nM de LTB4. Comparé à l'acide hydroxy-5-éicosatétraénoïque (5-HETE), le 5-KETO est de 3 à 100 fois plus puissant quant à l'induction de la mobilisation du calcium. La réponse induite par le 5-KETO est supprimée par la présence de 100 nM du LY2239829, un antagoniste des récepteurs de la LTB4. L'ensemble de ces résultats obtenus indique que le 5-KETO cause une mobilisation du calcium des CPNH via le récepteur de la LTB4.

Contexte

Section :
Biochimie, biologie moléculaire
news icon Thème du colloque :
Biochimie, biologie moléculaire
host icon Hôte : Université du Québec à Chicoutimi

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Titre du colloque :

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