Colloque

Profil d'inactivation thermique de catalases de morue et de bactéries psychrophiles

Daniel Boismenue

François Lépine

Marcel Gagnon

Hermann Dugas

Membre a labase

Daniel Boismenue

Résumé du colloque

L'activité de l'enzyme catalase est habituellement déterminée par spectrophotométrie à 240 nm. Une méthode différente utilisant un appareil appelé Catalasemètre, permet de déterminer l'activité par la mesure du temps de flottation d'un disque imbibé de catalase lorsque plongé dans une solution de H2O2. Pour la première fois, cette méthode est comparée à la méthode spectrophotométrique et un protocole d'étalonnage a été établi. Le coefficient de détermination (r2) de cette droite est 0,960 pour une plage de concentration de 9,3 à 144,5 unités internationales par mL. Cette méthode a par la suite été utilisée pour établir la température d'inactivation des catalases de filet de morue (41°C), de Pseudomonas sp. (59°C) et de Micrococcus sp. (73°C). Ceci signifie qu'une fois la catalase de morue inactivée, la mesure d'activité de la catalase résiduelle permettrait d'évaluer le degré de contamination bactérienne et s'avérerait une alternative aux tests microbiologiques conventionnels qui sont plus longs et plus dispendieux.

Contexte

Section :

Biochimie

Thème du colloque :

Biochimie

Hôte : Université du Québec à Montréal

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Titre du colloque :

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