Colloque

Profil protéique de la membrane du granule de zymogènes

D. Lebel

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D. Lebel

Résumé du colloque

Les membranes de granules de zymogènes ont été préparées sous une forme hautement purifiée à partir de pancréas de porc. L'ATP-diphosphohydrolase, marqueur de la membrane du granule de zymogènes a été purifié d'un facteur de 50 à 60 fois parallèlement avec une précipitation de l'amylase à 1/100e de l'activité de l'homogénat. Le patron électrophorétique en présence de SDS selon Laemli est constitué de 11 bandes. La bande majeure a un poids moléculaire de 93 Kilodaltons. Quatre bandes prédominantes migrent à 80K, 60K, 58K et 28K et six autres à 115K, 72K, 48K, 40K, 35K, 18K et 15K. Une méthode de séparation des phases basée sur la partition différentielle des protéines intrinsèques et extrinsèques en solution de Triton X-114 a été utilisée avec une préparation. Quatre protéines étaient intrinsèques, soit les protéines de 115K, 93K, 72K et 35K. Toutes les autres protéines étaient solubles dans la fraction aqueuse et seraient hydrophiles, donc extrinsèques à la membrane du granule de zymogènes. L'activité ATP-diphosphohydrolase a été détectée dans la phase de détergent avec les protéines intrinsèques. Ces résultats nous donnent une vue plus détaillée de protéines associées à la membrane du granule de zymogènes. Il est évident que certaines de ces protéines jouent un rôle important dans les phénomènes d'emmagasinage et d'exocytose des zymogènes.

Contexte

Section :

Biochimie

Thème du colloque :

Biochimie

Hôte : Université du Québec à Montréal

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