Colloque

Propriétés biochimiques de l'activité NADase abortive et étude du nombre de sites d'automodifications de la poly(ADP-ribose) polymérase

Yvan Desmarais

Luc Menard

Guy G. Poirier

Membre a labase

Yvan Desmarais

Résumé du colloque

La poly(ADP-ribose) polymérase est un enzyme nucléaire qui catalyse la synthèse d'un homopolymère d'unité d'ADP-ribose sur elle-même (automodification) et sur d'autres protéines nucléaires. Il a été découvert que la poly(ADP-ribose) polymérase accomplit l'hydrolyse du NAD de la synthèse du polymère. Cette activité a été nommée "NADase abortive". Aussi, il a été déterminé que 15 sites sont automodifiés sur l'enzyme poly(ADP-ribose) polymérase et ceux-ci sont situés exclusivement à l'intérieur du domaine d'automodification de l'enzyme et non dans les sites glutaminiens. Il a été démontré que le domaine d'automodification est séparé en ses trois domaines fonctionnels: la partie N-terminale de 46kD contenant le site de fixation à l'ADN, la partie centrale de 22kd contenant les sites d'automodifications et la partie COOH de 54kD le site de fixation du NAD. Dans ce travail nous avons analysé les paramètres enzymatiques (Vmax et Km) de l'activité "NADase abortive" et ainsi dans un deuxième temps, déterminé la longueur moyenne des chaînes, le pourcentage (%) de branchement du polymère d'ADP-ribose, le nombre de sites automodifiés sur l'enzyme ainsi que leur répartition dans les 3 domaines.

Contexte

Section :

Biochimie

Thème du colloque :

Biochimie

Hôte : Université Laval

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