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Propriétés cinétiques de la chymotrypsine A de porc

L. Bergeron
E. de Medicis
LB

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L. Bergeron

Résumé du colloque

La chymotrypsine A de porc a été obtenue à partir d'un extrait acide de pancréas, par chromatographie d'affinité. Ses critères de pureté incluent l'électrophorèse sur gel de polyacrylamide, la composition en acides aminés, l'activité spécifique élevée et le titrage des sites actifs. Ses propriétés catalytiques dans l'hydrolyse de l'acétyltyrosinate d'éthyle ont été mesurées en fonction du pH. La variation des constantes de Michaelis révèle les pK des groupes ionisables responsables de l'activité de l'enzyme. L'homologie des chymotrypsines A de porc et de boeuf se vérifie dans le domaine cinétique.

Contexte

Section :
Biochimie et biologie cellulaire et moléculaire
news icon Thème du colloque :
Biochimie et biologie cellulaire et moléculaire
host icon Hôte : Université Laval

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Titre du colloque :

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