Colloque

Propriétés cinétiques des aminoacyl-tRNA synthétases des cellules gliales et neuronales en culture

L. Lacoste

J. Lapointe

Membre a labase

L. Lacoste

Résumé du colloque

Chez la plupart des mammifères, les aminoacyl-tRNA synthétases se retrouvent sous forme de complexes de poids moléculaire très élevé. Par exemple, la glutamyl-tRNA synthétase purifiée partiellement à partir du cerveau de bœuf est associée à un complexe de 5x10^6 daltons. De plus, elle catalyse la formation du glutamyl-tRNA à une vitesse initiale beaucoup plus lente que la vitesse constante finale. (Vadekonbour et Lapointe (1980). Eur.J.Biochem. 109,581-587). Nous avons donc cherché à déterminer quel type de cellules étaient responsables de ce phénomène. Pour ce faire, nous avons repris les études cinétiques d'aminoacylation avec des complexes partiellement purifiés à partir des cellules gliales C6 et des cellules neuronales Neuro-2A qui sont des cellules transformées. Dans chaque cas, la formation du glutamyl-tRNA se fait à vitesse constante. Nous allons répéter ces études avec des cellules gliales et neuronales non transformées afin de déterminer si ces anomalies cinétiques sont perdues lors de la transformation ou si elles sont dues aux interactions entre ces deux types de cellules dans le cerveau.

Contexte

Section :

Biochimie

Thème du colloque :

Biochimie

Hôte : Université du Québec à Trois-Rivières

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