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Propriétés d'une urokinase insoluble

F.C. Capet-Antonini
M. Grimard
J. Tamenasse
FC

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F.C. Capet-Antonini

Résumé du colloque

L'urokinase, enzyme protéolytique actif sur le plasminogène (substrat physiologique) et sur les esters de certains acides aminés basiques a été insolubilisée sur un polymère dérivé de l'acrylamide. L'enzyme insolubilisée présente une excellente stabilité. Il se révèle actif sur le plasminogène. La cinétique des réactions de la forme soluble et de la forme insoluble ont été comparée vis-à-vis de différents substrats synthétiques: les esters méthyliques de la N-α-acetyl-lysine (ALMe) et de la N-α-acetyl-glycyl-lysine (AGLMe). Les constantes de Michaelis et les vitesses maxim sont identiques dans le cas de l'ALMe mais légèrement différentes pour l'AGLMe. Ces résultats sont en accord avec le fait que l'enzyme est insolubilisée sur un support électrostatiquement neutre. Les études de variations de pH pour les formes enzymatiques et pour les deux substrats montrent peu de différence. Une étude thermodynamique des deux formes est également présentée.

Contexte

Section :
Biochimie
news icon Thème du colloque :
Biochimie
host icon Hôte : Université d’Ottawa

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Titre du colloque :

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