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Résumé du colloque
La 17β-hydroxystéroïde déshydrogénase (17β-HSD) de placenta humain est responsable de la conversion des œstrogènes qui stimulent le cancer du sein. L'apoenzyme a une absorption maximale à 279 nm et un rapport d'absorption à 280 et 260 nm de 1.65±0.1. Le complexe enzyme-NADP+ a un large pic d'absorption situé entre 268 à 278 nm et un rapport d'absorption à 280 nm et 260 nm de 1.1±0.05. En additionnant le substrat estradiol au complexe enzyme-NADP+, l'absorption s'accroit à 340 nm et une émission de fluorescence se produit à 450 nm suite à la formation du NADPH. Aucun changement significatif pour ces propriétés optiques n'est observé par l'addition d'estradiol à l'apoenzyme. Les signaux optiques fournissent des méthodes rapides d'étude de la composition des différentes préparations de la 17β-HSD, contribuant ainsi à l'étude des interactions entre l'enzyme et ses cofacteurs.
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