Colloque

Protéine induite par un choc thermique: HSP 83

Eloisa Carbajal Mora

Robert M. Tanguay

Membre a labase

Eloisa Carbajal Mora

Résumé du colloque

Tous les organismes uni- et multicellulaires répondent à un stress thermique par l'induction d'un nombre restreint de gènes spécifiques codant pour les protéines dites de choc thermique (Heat Shock Proteins). Ces HSP peuvent être classées en 3 groupes: les HSP de haut P.M. (80-110 KD), le groupe 68-70 KD est le plus conservé. Chez Drosophila, on a identifié une protéine dans le groupe de haut P.M., la HSP 83. Cette HSP a une localisation exclusivement cytoplasmique. Nous avons étudié les propriétés de cette HSP et des HSP de P. Médullo (83 KD) et les avons comparées à l'aide d'anticorps dirigés contre HSP 83. L'analyse par immunoblot sur gel bidimensionnel indique qu'il n'y a qu'une forme de HSP 83. Les patrons de digestion protéolytique partielle des HSP 83 ont été comparés à ceux des HSP équivalentes chez cellules murines (3T3) soient les HSP 89 S (cyto) et 89 F (nuc). Ces analyses révèlent une homologie entre HSP 89 S et 89 F mais non avec HSP 83 de Drosophila. Ces résultats suggèrent que les HSP de haut P.M. bien qu'ayant une distribution intracellulaire semblable chez les eucaryotes, ont moins bien été conservées lors de l'évolution que la protéine majeure HSP 70 dont la structure primaire a été préservée des bactéries à l'homme.

Contexte

Section :

Biochimie cellulaire et moléculaire

Thème du colloque :

Biochimie cellulaire et moléculaire

Hôte : Université du Québec à Chicoutimi

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Titre du colloque :

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